Biochemistry MCQ Quiz in हिन्दी - Objective Question with Answer for Biochemistry - मुफ्त [PDF] डाउनलोड करें

सही उत्तर विकल्प 2: A-C2'-endo; B-O4'-endo; C-C3'-endo; D-O4'-exo है।

संप्रत्यय:

• न्यूक्लिक अम्लों के न्यूक्लियोटाइड्स में राइबोज़ शर्करा विशिष्ट संरूपणों को अपनाती है, जिन्हें शर्करा पकर के रूप में जाना जाता है, ताकि त्रिविमीय बाधा को कम किया जा सके और पड़ोसी परमाणुओं के बीच इंटरैक्शन को अनुकूलित किया जा सके। इन पकरों को मुख्य रूप से "एंडो" या "एक्सो" के रूप में वर्णित किया जाता है, इस पर निर्भर करता है कि राइबोज़ वलय का एक विशिष्ट परमाणु वलय के तल के ऊपर (एंडो) या नीचे (एक्सो) विस्थापित है।
• मुख्य संरूपण अवस्थाएँ: न्यूक्लिक अम्लों में दो सबसे सामान्य शर्करा पकर हैं:
  • C2'-endo: B-DNA (B-रूप DNA) में सामान्य, जहाँ C2' कार्बन तल के ऊपर स्थित होता है।
  • C3'-endo: A-DNA (A-रूप DNA) और RNA में सामान्य, जहाँ C3' कार्बन तल के ऊपर स्थित होता है।
• C2'-endo और C3'-endo के अतिरिक्त, अन्य पकर जैसे O4'-exo, C2'-exo, और O4'-endo देखे जाते हैं लेकिन कम प्रचलित हैं।

व्याख्या:

• A-C2'-endo: यह B-रूप DNA की विशिष्ट है, जहाँ C2' परमाणु शर्करा वलय के तल के ऊपर विस्थापित होता है।

• B-O4'-endo: इस संरूपण में O4' परमाणु शर्करा वलय के तल के ऊपर विस्थापित होता है। O4'-endo संरूपण में, राइबोज़ वलय के चौथे कार्बन (O4') से जुड़ा ऑक्सीजन परमाणु C1'-C2' बंध के समान दिशा में तल से बाहर विस्थापित होता है।
• C-C3'-endo: यह A-रूप DNA और RNA की विशिष्ट है, जहाँ C3' परमाणु शर्करा वलय के तल के ऊपर विस्थापित होता है।

• D-O4'-exo: इस संरूपण में O4' परमाणु शर्करा वलय के तल के नीचे विस्थापित होता है। O4'-exo संरूपण में, राइबोज़ वलय के चौथे कार्बन (O4') से जुड़ा ऑक्सीजन परमाणु C1'-C2' बंध के विपरीत दिशा में तल से बाहर विस्थापित होता है।

सही उत्तर 1.65 x 10^-9 mol से 1.75 x 10^-9 mol है।

व्याख्या:

चरण 1: प्रारंभिक और अंतिम [H⁺] सांद्रता की गणना करें:
सूत्र [H⁺] = 10^-pH का उपयोग करके:

• प्रारंभिक pH = 7.65 → प्रारंभिक [H⁺] = 10^-7.65 = 2.24 x 10^-8 M
• अंतिम pH = 6.87 → अंतिम [H⁺] = 10^-6.87 = 1.35 x 10^-7 M

चरण 2: [H⁺] सांद्रता में परिवर्तन निर्धारित करें:

• [H⁺] में परिवर्तन = अंतिम [H⁺] - प्रारंभिक [H⁺]
• = (1.35 x 10^-7) - (2.24 x 10^-8)
• = 1.13 x 10^-7 M

चरण 3: मुक्त हुए H⁺ के मोल की गणना करें:
विलयन का आयतन 15 mL = 0.015 L है।
मुक्त हुए H⁺ के मोल = [H⁺] में परिवर्तन x आयतन
= (1.13 x 10^-7) x 0.015
= 1.695 x 10^-9 mol
चूँकि एसिटाइलकोलाइन का प्रत्येक अणु जलअपघटित होकर एक H⁺ आयन मुक्त करता है, इसलिए मुक्त हुए H⁺ के मोल विलयन में एसिटाइलकोलाइन के मोल के सीधे संगत होते हैं। इस प्रकार, एसिटाइलकोलाइन के मोल की संख्या लगभग 1.65 x 10^-9 mol से 1.75 x 10^-9 mol है।

सही उत्तर B और D है

व्याख्या:

• एमिनो अम्ल शरीर में विशिष्ट मेटाबोलिक मार्गों के माध्यम से संश्लेषित या क्षय होते हैं जिसमें मध्यवर्ती शामिल होते हैं। ये मध्यवर्ती बड़े मेटाबोलिक प्रक्रियाओं का हिस्सा हैं, जैसे कि साइट्रिक अम्ल चक्र, ग्लाइकोलाइसिस, या अन्य जैव रासायनिक मार्ग।
• प्रत्येक एमिनो अम्ल विशिष्ट मेटाबोलिक मध्यवर्ती से प्राप्त होता है या उसमें परिवर्तित होता है। ये मध्यवर्ती एमिनो अम्ल उपापचय और केंद्रीय उपापचय मार्गों के बीच की कड़ी के रूप में काम करते हैं।

i) साइट्रेट
ii) ऑक्सालोएसीटेट
iii) सक्सिनिल CoA
iv) पाइरूवेट
v) α-कीटोग्लूटरेट

चित्र: एमिनो अम्ल का साइट्रिक अम्ल (क्रेब्स) चक्र से मेटाबोलिक संबंध यह निर्धारित करता है कि वे ग्लूकोजेनिक हैं या नहीं।

• B. एलानिन, वैलीन और ल्यूसीन- पाइरूवेट: यह सही है क्योंकि एलानिन पाइरूवेट (ग्लाइकोलाइसिस और साइट्रिक अम्ल चक्र में एक प्रमुख मध्यवर्ती) से प्राप्त होता है, जबकि वैलीन और ल्यूसीन शाखित-शृंखला एमिनो अम्ल हैं जो साइट्रिक अम्ल चक्र से संबंधित मध्यवर्ती को शामिल करने वाले एक सामान्य उपापचय मार्ग को साझा करते हैं।
• D. मेथिओनिन, थ्रेओनिन और लाइसिन- यह सही है, क्योंकि ये एमिनो अम्ल ग्लाइकोलाइटिक मार्ग और अन्य संबंधित प्रक्रियाओं से प्राप्त मध्यवर्ती से जुड़े हुए हैं।

गलत विकल्प:

• A. सेरीन, ग्लाइसिन और सिस्टीन- यह गलत है क्योंकि सेरीन, ग्लाइसिन और सिस्टीन पाइरूवेट (iv) से प्राप्त होते हैं।
• C. ग्लूटामेट, ग्लूटामाइन और प्रोलाइन- यह गलत है क्योंकि ग्लूटामेट, ग्लूटामाइन और प्रोलाइन α-कीटोग्लूटरेट से प्राप्त होते हैं।
• E. हिस्टिडीन- यह गलत है क्योंकि हिस्टिडीन α-कीटोग्लूटरेट से प्राप्त होता है।

सही उत्तर है यह या तो वैकल्पिक α/β या मिश्रित α + β वलन से संबंधित है

अवधारणा:

• परिपत्र द्विभ्रमण (CD) स्पेक्ट्रोस्कोपी पॉलीपेप्टाइड्स और प्रोटीन की द्वितीयक संरचना और तह का अध्ययन करने के लिए उपयोग की जाने वाली एक शक्तिशाली तकनीक है। इसमें काइरल अणुओं द्वारा बाएँ-हाथ और दाएँ-हाथ के परिपत्र ध्रुवीकृत प्रकाश के विभेदक अवशोषण का विश्लेषण करना शामिल है।
• दूर-पराबैंगनी क्षेत्र (190-260 nm) में CD स्पेक्ट्रा पॉलीपेप्टाइड शृंखला की द्वितीयक संरचना के बारे में जानकारी प्रदान करते हैं, जैसे कि α-हेलिक्स, β-शीट और यादृच्छिक कुंडल।
• निकट-पराबैंगनी क्षेत्र (250-350 nm) में CD स्पेक्ट्रा तृतीयक संरचना और सुगंधित पार्श्व-शृंखला पर्यावरण में अंतर्दृष्टि प्रदान करते हैं।
• विभिन्न वलन्स (α-हेलिक्स, β-शीट, या मिश्रित α + β संरचनाएँ) अलग-अलग CD पैटर्न देते हैं, जो पॉलीपेप्टाइड की संरचनात्मक विशेषताओं का अनुमान लगाने में मदद करते हैं।

व्याख्या:

यह या तो वैकल्पिक α/β या मिश्रित α + β वलन से संबंधित है। यह निष्कर्ष निकट-पराबैंगनी और दूर-पराबैंगनी दोनों क्षेत्रों के लिए प्रदान किए गए CD स्पेक्ट्रा डेटा पर आधारित है।

• दूर-पराबैंगनी CD स्पेक्ट्रम α-हेलिक्स और β-शीट के मिश्रण को इंगित करता है। यह केवल एक प्रकार के बजाय दोनों द्वितीयक संरचना तत्वों की उपस्थिति का सुझाव देता है।
• निकट-पराबैंगनी CD स्पेक्ट्रम ऐसी विशेषताएँ दिखाता है जो तृतीयक अंतःक्रियाओं के अनुरूप हैं, जो वैकल्पिक α/β या मिश्रित α + β संरचनाओं जैसे जटिल वलन की विशेषता हैं।
• इसलिए, पॉलीपेप्टाइड संरचना विशुद्ध रूप से α-हेलिकल या β-शीट नहीं हो सकती है। डेटा या तो एक वैकल्पिक α/β वलन (जहाँ α-हेलिक्स और β-शीट संरचना में वैकल्पिक होते हैं) या एक मिश्रित α + β वलन (जहाँ सख्त प्रत्यावर्तन के बिना दोनों तत्व सह-अस्तित्व में हैं) के साथ संरेखित होता है।

सही उत्तर Keq = C x e^1/T है।

व्याख्या:

• गिब्स मुक्त ऊर्जा परिवर्तन (ΔG°) और साम्य स्थिरांक (Keq) के बीच संबंध समीकरण द्वारा दिया गया है:
  ΔG° = -RT ln(Keq), जहाँ
  • R सार्वभौमिक गैस स्थिरांक है,
  • T परम तापमान है
  • ln(Keq) साम्य स्थिरांक का प्राकृतिक लघुगणक है।
• ΔG° तापमान पर निर्भर है, और यह निर्भरता किसी अभिक्रिया के साम्य स्थिरांक (Keq) को प्रभावित कर सकती है।
• दी गई समस्या के लिए, ΔG° एक विशिष्ट तापमान निर्भरता दर्शाता है जिससे तापमान पर Keq की व्युत्पन्न निर्भरता प्राप्त होती है।
• • समीकरण ΔG° = -RT ln(Keq) से, हम जानते हैं कि Keq, ΔG° पर घातीय रूप से निर्भर है (अर्थात, Keq = e^-ΔG°/RT)
  • इस मामले में, ΔG° को एक ऐसे रूप में व्यक्त किया गया है जिससे Keq का e^1/T पर निर्भरता होती है। स्थिरांक C एक तापमान-स्वतंत्र कारक के रूप में उत्पन्न होता है जो सिस्टम के अन्य मापदंडों को समाहित करता है।
  • इसलिए, साम्य स्थिरांक (Keq) के Keq = C x e^1/T संबंध का पालन करने की अपेक्षा है।

अवधारणा :

• एंजाइम अवरोधक वह पदार्थ है जो एंजाइम-क्रियाधार अभिक्रिया को रोकता है।
• प्रतिवर्ती अवरोध में, प्रतिवर्ती अवरोधक नामक अवरोधक एंजाइम से असहसंयोजक रूप से बंधता है तथा एंजाइम से तेजी से अलग हो जाता है।
• प्रतिवर्ती अवरोधक का प्रभाव एंजाइम से अवरोधक के पृथक्करण के बाद उलटा जा सकता है।
• प्रतिवर्ती निषेध तीन प्रकार के होते हैं- प्रतिस्पर्धी, अप्रतिस्पर्धी और मिश्रित (गैर-प्रतिस्पर्धी निषेध)।

स्पष्टीकरण:

• अप्रतिस्पर्धी अवरोधन एक प्रकार का अवरोधन है जिसमें अवरोधक एंजाइम-क्रियाधार कॉम्प्लेक्स (EC कॉम्प्लेक्स) से बंधता है। यह मुक्त एंजाइमों से बंधता नहीं है।
• अप्रतिस्पर्धी अवरोधक Km और Vmax दोनों को कम करते हैं। ऐसा अवरोधक के ES कॉम्प्लेक्स से बंधने के कारण होता है।
• EC कॉम्प्लेक्स उत्पादों और मुक्त एंजाइमों में नहीं टूटता है।
• अप्रतिस्पर्धी अवरोधकों में, स्पष्ट Vmax और Km दोनों कम हो जाते हैं।
• मिश्रित अवरोधन में, अवरोधक सक्रिय स्थल के अलावा किसी अन्य स्थल पर एंजाइम से बंधता है, लेकिन यह या तो मुक्त एंजाइम या एंजाइम-क्रियाधार कॉम्प्लेक्स से बंधता है।
• मिश्रित अवरोध का एक विशेष मामला गैर-प्रतिस्पर्धी अवरोध है। इसमें क्रियाधार और अवरोधक एंजाइम पर अलग-अलग स्थानों पर बंधते हैं और अवरोधक के बंधन से क्रियाधार के बंधन पर कोई प्रभाव नहीं पड़ता है।
• अतः, गैर-प्रतिस्पर्धी अवरोधन में, Vmax घटता है, तथा Km अपरिवर्तित रहता है।

अतिरिक्त जानकारी:

• Km को माइकेलिस मेंटेन कॉन्स्टेंट के नाम से भी जाना जाता है। इसे क्रियाधार सांद्रता के रूप में परिभाषित किया जाता है जिस पर अभिक्रिया दर अपने अधिकतम मूल्य के आधे तक पहुँच जाती है।
• Vmax या अधिकतम वेग अभिक्रिया की वह दर है जिस पर एंजाइम क्रियाधार से संतृप्त होता है।

अतः सही उत्तर विकल्प 1 है।

अवधारणा:

माइकेलिस मेन्टेन समीकरण

\(V_0 =\frac {V_{max}[S]} {K_m + [S]}\)

• V0 = एक एंजाइमेटिक अभिक्रिया का मापा गया प्रारंभिक गति,
• Vअधिकतम = प्रतिक्रिया का अधिकतम गति
• Km = माइकेलिस-मेन्टेन स्थिरांक

स्पष्टीकरण:

दिया गया -

• Km = 10 mM
• Vअधिकतम = 100 μmol/min
• S = 10 mM

माइकेलिस मेन्टेन समीकरण लगाने पर:

• \(V_0=\frac {100\times (10\times 10^3)}{(10\times 10^3)+(10\times 10^3)}\)
• V0 = 50 μmol/min

इसलिए, सही उत्तर विकल्प A (50 μmol/min) है।

अवधारणा :

• आंतरिक माइटोकॉन्ड्रियल झिल्ली पर मौजूद इलेक्ट्रॉन वाहकों की एक श्रृंखला के माध्यम से इलेक्ट्रॉनों को NADH/FADH2 से ऑक्सीजन में स्थानांतरित किया जाता है।
• इलेक्ट्रॉन परिवहन की प्रक्रिया तब शुरू होती है जब हाइड्राइड आयन को NADH से हटा दिया जाता है और उसे एक प्रोटॉन या दो इलेक्ट्रॉनों में परिवर्तित कर दिया जाता है।
• इलेक्ट्रॉन परिवहन श्रृंखला में आंतरिक माइटोकॉन्ड्रियल झिल्ली में चार प्रमुख श्वसन एंजाइम कॉम्प्लेक्स होते हैं।

Important Points

• आयरन-सल्फर (Fe-S) क्लस्टर एक प्रोस्थेटिक समूह है जिसमें अकार्बनिक सल्फाइड-लिंक्ड नॉन-हीम आयरन होता है। वे इलेक्ट्रॉन परिवहन श्रृंखला में शामिल मेटालोप्रोटीन का एक महत्वपूर्ण हिस्सा हैं।
• वे थाइलाकोइड झिल्लियों में प्रकाश संश्लेषक इलेक्ट्रॉन परिवहन और आंतरिक माइटोकॉन्ड्रियल झिल्ली में श्वसन इलेक्ट्रॉन परिवहन में ऑक्सीकरण-अपचयन अभिक्रियाओं में भागीदारी के लिए जाने जाते हैं।

NADH-कोएंजाइम Q रिडक्टेस या NADH डिहाइड्रोजनेज -

• यह कॉम्प्लेक्स I है जिसमें 46 उप इकाइयां और FMN (फ्लेविन मोनोन्यूक्लियोटाइड) और Fe-S प्रोस्थेटिक समूह के रूप में शामिल हैं।
• यह NADH से कोएंजाइम Q तक इलेक्ट्रॉनों का परिवहन करता है।
• NADH से कोएंजाइम Q तक प्रत्येक इलेक्ट्रॉन जोड़े के परिवहन के दौरान, कॉम्प्लेक्स I आंतरिक माइटोकॉन्ड्रियल झिल्ली के आर-पार चार प्रोटॉन पंप करता है।

सक्सीनेट-कोएंजाइम Q रिडक्टेस (सक्सीनेट डिहाइड्रोजनेज) -

• इसे कॉम्प्लेक्स II के नाम से जाना जाता है और इसमें 4 उप इकाइयां, FAD (फ्लेविन एडेनिन डाइन्यूक्लियोटाइड) और प्रोस्थेटिक समूह के रूप में Fe-S शामिल हैं।
• क्रेब चक्र के दौरान सक्सीनेट डिहाइड्रोजनेज सक्सीनेट को फ्यूमरेट में परिवर्तित कर देता है।
• मुक्त किये गये दो इलेक्ट्रॉन पहले FAD में, फिर Fe-S क्लस्टर में, तथा अन्त में कोएंजाइम Q में स्थानांतरित हो जाते हैं।

कोएंजाइम Q-साइटोक्रोम c रिडक्टेस या साइटोक्रोम bc1 कॉम्प्लेक्स -

• इसे कॉम्प्लेक्स III के नाम से जाना जाता है और इसमें 11 उप इकाइयां और प्रोस्थेटिक समूह के रूप में हीम और Fe-S होते हैं।
• इस परिसर में, कोएंजाइम Q से निकले इलेक्ट्रॉन दो पथों का अनुसरण करते हैं।
• एक पथ में, इलेक्ट्रॉन रिस्के आयरन-सल्फर क्लस्टर और साइटोक्रोम c₁ से होकर सीधे साइटोक्रोम c तक जाते हैं।
• अन्य मार्गों में, इलेक्ट्रॉन बी-प्रकार साइटोक्रोम से होकर गुजरते हैं और ऑक्सीकृत कोएंजाइम Q को कम करते हैं।

साइटोक्रोम c ऑक्सीडेज -

• इसे कॉम्प्लेक्स IV के नाम से जाना जाता है और इसमें 13 उप इकाइयां तथा प्रोस्थेटिक समूह के रूप में हीम और Cu⁺ होते हैं।
• यह साइटोक्रोम्स c के अपचयित रूप से आणविक ऑक्सीजन में इलेक्ट्रॉनों के स्थानांतरण को उत्प्रेरित करता है।

अतः सही उत्तर विकल्प 3 है।

सही उत्तर पाइरूवेट काइनेज : फ्रुक्टोज-1,6-बिसफॉस्फेट है।

व्याख्या:

• पाइरूवेट काइनेज ग्लाइकोलाइसिस में एक प्रमुख एंजाइम है जो फॉस्फोएनोलपाइरूवेट (PEP) को पाइरूवेट में बदलने की प्रक्रिया को उत्प्रेरित करता है, जिससे एटीपी का उत्पादन होता है।
• यह फ्रुक्टोज-1,6-बिसफॉस्फेट द्वारा एलोस्टेरिक रूप से सक्रिय होता है। यह फीडफॉरवर्ड रेगुलेशन का एक उदाहरण है, जहां ग्लाइकोलाइटिक पाथवे (फ्रुक्टोज-1,6-बिसफॉस्फेट) में एक पूर्व उत्पाद ग्लाइकोलाइसिस की निरंतरता सुनिश्चित करने के लिए अनुप्रवाह (पाइरूवेट काइनेज ) में एक एंजाइम को सक्रिय करता है।

अन्य विकल्प:

• फॉस्फोफ्रुक्टोकाइनेज  (PFK) : सिट्रेट - सिट्रेट वास्तव में फॉस्फोफ्रुक्टोकाइनेज का एक एलोस्टेरिक अवरोधक है, सक्रियक नहीं। PFK AMP द्वारा एलोस्टेरिक रूप से सक्रिय होता है और ATP और सिट्रेट द्वारा बाधित होता है, ऊर्जा की आवश्यकताओं के जवाब में ग्लाइकोलाइसिस को नियंत्रित करता है।
• पाइरूवेट डिहाइड्रोजनेज : NADH - NADH पाइरूवेट डिहाइड्रोजनेज का एक एलोस्टेरिक अवरोधक है, सक्रियक नहीं। NADH के उच्च स्तर एक उच्च ऊर्जा अवस्था का संकेत देते हैं, जो सिट्रिक एसिड चक्र में पाइरूवेट के आगे रूपांतरण को रोकने के लिए पाइरूवेट डिहाइड्रोजनेज को रोकता है।
• पाइरूवेट कार्बोक्सिलेज : ADP - ADP पाइरूवेट कार्बोक्सिलेज का सक्रियक नहीं है। एसिटाइल-कोए पाइरूवेट कार्बोक्सिलेज का एलोस्टेरिक सक्रियक है, जो ग्लूकोनियोजेनेसिस में पाइरूवेट को ऑक्सालोएसेटेट में परिवर्तित करता है।

अतिरिक्त जानकारी

अवधारणा :

• प्रोटीन अमीनो अम्ल के बहुलक हैं। प्राकृतिक रूप से 22 अमीनो अम्ल पाए जाते हैं।
• प्रत्येक अमीनो अम्ल में एक अल्फा-कार्बन होता है जो चार समूहों से घिरा होता है- अमीनो समूह, कार्बोक्सिल समूह, हाइड्रोजन और एक परिवर्तनशील समूह (R)। अमीनो अम्ल को मौजूद R समूह के प्रकार के आधार पर वर्गीकृत किया जाता है।

स्पष्टीकरण:

• एक प्रबल अम्ल पूर्णतः वियोजित हो जाता है, जबकि एक दुर्बल अम्ल पूर्णतः वियोजित नहीं होता, अर्थात् वियोजित अवस्था में अणुओं का प्रतिशत कम होता है।
• K_eq =[H⁺] [A^-)/[HA]=K_a
• उपरोक्त अभिक्रिया के लिए साम्यावस्था स्थिरांक को अम्ल आयनीकरण स्थिरांक या अम्ल पृथक्करण स्थिरांक या अम्लता स्थिरांक के रूप में व्यक्त किया जाता है, जिसे K_a द्वारा दर्शाया जाता है। इसलिए, यह विलयन में अम्ल की प्रबलता का माप है।
• प्रबल अम्लों का K _a का मान अधिक होगा। कमजोर अम्ल पूरी तरह से अलग नहीं होते हैं। इसलिए, एक कमजोर अम्ल के लिए k _a का माप उसके pK _a द्वारा दिया जाता है, जो K _a के ऋणात्मक लघुगणक के बराबर है।
• pKa वह संख्या है जो किसी विशेष अणु की अम्लता को परिभाषित करती है। pKa जितना कम होगा, अम्ल उतना ही प्रबल होगा और यह अधिक प्रोटॉन दान करेगा।
• समवैद्युत बिन्दु (pI) वह pH है जिस पर अणु में कोई आवेश नहीं होता, अर्थात शुद्ध आवेश शून्य होता है। pI, pKa मानों का माध्य है।
• लाइसिन में तीन आयनीकरणीय समूह होते हैं, α-COOH, α- एमिनो, और ε-एमिनो समूह।
• दो मूल समूह (अमीनो समूह) हैं जिनका pKa क्रमशः 9.06 और 10.54 है।
• इसलिए, I, pKa के माध्य के बराबर होगा, 9.06+10.54/2=9.8
• तो, लाइसिन का pI 9.8 होगा।

अतः सही उत्तर विकल्प 4 है।

सही उत्तर -(30 से 32) kJ/mol है।

व्याख्या:

ATP के हाइड्रोलिसिस के लिए मानक मुक्त ऊर्जा (ΔG°) निर्धारित करने के लिए, हम प्रत्येक अभिक्रिया के लिए साम्य स्थिरांक और ΔG° के बीच संबंध का उपयोग करते हैं। मानक मुक्त ऊर्जा परिवर्तन की गणना समीकरण का उपयोग करके की जाती है:

\(\Delta G^\circ = -RT \ln K_{eq}\)

जहां:

• R गैस स्थिरांक है (8.314 J/mol·K)
• T केल्विन में तापमान है (25°C के लिए 298 K)
• K_eq साम्य स्थिरांक है

अभिक्रिया [1] के लिए:

• ग्लूकोज 6-फॉस्फेट + H₂O → ग्लूकोज + Pi
• साम्य स्थिरांक K_eq 270 के रूप में दिया गया है।
• समीकरण ΔG° = -RT ln K_eq का उपयोग करके, हम प्रतिस्थापित करते हैं: \( \Delta G^\circ_1 = -(8.314 \text{J/mol·K}) \times (298 \text{K}) \times \ln(270)\)

अभिक्रिया [2] के लिए:

• ATP + ग्लूकोज → ADP + ग्लूकोज 6-फॉस्फेट
• साम्य स्थिरांक K_eq 890 के रूप में दिया गया है।
• उसी सूत्र का उपयोग करके:
• \(\Delta G^\circ_2 = -(8.314 \, \text{J/mol·K}) \times (298 \, \text{K}) \times \ln(890) \)

कुल अभिक्रिया और ATP हाइड्रोलिसिस:

ATP हाइड्रोलिसिस में दोनों अभिक्रियाएं शामिल हैं, और शुद्ध मुक्त ऊर्जा परिवर्तन हमें ATP के हाइड्रोलिसिस के लिए मुक्त ऊर्जा देगा।

• \( K_{\text{eq, coupled}} = K_{\text{eq, [1]}} \times K_{\text{eq, [2]}} \)
• \(K_{\text{eq, coupled}} = 270 \times 890\)
• \(K_{\text{eq, coupled}} = 240300 \)

मानों की गणना करके, ATP हाइड्रोलिसिस की मानक मुक्त ऊर्जा -30 से -32 kJ/mol की सीमा में आती है।

• \( \Delta G^\circ_{\text{coupled}} = -(8.314 \text{J/mol} \ \text{K}) \times (298 \text{K}) \times \ln(240300)\)
• \(\ln(240300) \approx 12.391\)
• \( \Delta G^\circ_{\text{coupled}} = -(8.314 \text{J/mol} \text{K}) \times (298 \text{K}) \times 12.391 \)
• \(\Delta G^\circ_{\text{coupled}} \approx -30659.8 , \text{J/mol}\)

इसलिए, 25°C पर ATP के हाइड्रोलिसिस के लिए मानक मुक्त ऊर्जा परिवर्तन लगभग -30.66 kJ/mol है।

अवधारणा :

• अल्फा हेलिक्स एक कठोर छड़ जैसी संरचना है जो तब बनती है जब एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला कुंडलित आकार में मुड़ जाती है।
• हेलिकल संरचना अपनी धुरी के सापेक्ष दाएं हाथ से दक्षिणावर्त या बाएं हाथ से वामावर्त घूम सकती है। प्रोटीन में पाए जाने वाले सभी अल्फा हेलिक्स दाएं हाथ के होते हैं।

Important Points

• अल्फा हेलिक्स में प्रति चक्कर 3.6 अमीनो अम्ल अवशेष होते हैं तथा एक पूर्ण चक्कर की पिच लम्बाई 0.54 एनएम होती है।
• हेलिक्स के एक एकल मोड़ में हाइड्रोजन आबंधित लूप के O से H आबंध तक 13 परमाणु शामिल होते हैं। इसीलिए अल्फा हेलिक्स को 3.6₁₃ हेलिक्स के नाम से जाना जाता है।
• अल्फा हेलिक्स को मुख्य श्रृंखला के NH और CO समूहों के बीच अंतःश्रृंखला हाइड्रोजन आबंधों द्वारा स्थिर किया जाता है।
• प्रत्येक अमीनो अम्ल का CO समूह अमीनो अम्ल के NH समूह के साथ हाइड्रोजन आबंध बनाता है जो अनुक्रम में चार अवशेषों आगे स्थित होता है।
• n अवशेषों के एक विशिष्ट अल्फा हेलिक्स में, n 4 हाइड्रोजन आबंध होते हैं। इसलिए, 15 अवशेषों n के अल्फा हेलिक्स में, 15 4 n 4 = 11, हाइड्रोजन आबंध होंगे।
• सभी हाइड्रोजन आबंध हेलिक्स अक्ष के समानांतर स्थित होते हैं तथा एक ही दिशा में इंगित करते हैं।
• अमीनो अम्ल की पार्श्व श्रृंखलाएं हेलिक्स से बाहर की ओर विस्तारित होती हैं।

Additional Information

• बीटा प्लीटेड शीट तब बनती है जब दो या उससे ज़्यादा पॉलीपेप्टाइड चेन सेगमेंट एक दूसरे के बगल में लाइन में खड़े होते हैं। प्रत्येक सेगमेंट को बीटा स्ट्रैंड कहा जाता है।
• कॉपी किये जाने के बजाय, प्रत्येक बीटा स्ट्रैंड को पूरी तरह से विस्तारित किया जाता है।
• बीटा स्ट्रैंड के साथ आसन्न अमीनो अम्ल के बीच की दूरी लगभग 3.5 Å है, जबकि अल्फा हेलिक्स के साथ यह दूरी 1.5 Å है।
• बीटा प्लीटेड शीट्स को अंतर-श्रृंखला हाइड्रोजन आबंधों द्वारा स्थिर किया जाता है, जो पॉलीपेप्टाइड आधार NH और आसन्न रज्जुक के कार्बोनिल समूहों के बीच बनते हैं।

अतः सही उत्तर विकल्प 2 है।

अवधारणा:-

• जैव रासायनिक मार्गों में प्रवाह को नियंत्रित करने के लिए विकास के माध्यम से बची हुई सबसे प्रभावी रणनीतियों में से एक चयापचय एंजाइमों का फीडबैक एलोस्टेरिक अवरोध है।
• एलोस्टेरिक एंजाइम आमतौर पर मार्ग के पहले चरण पर काम करते हैं।
• एलोस्टेरी के रूप में जाना जाने वाला एंजाइम विनियमन तब होता है जब एक स्थान पर बंधन, बाद के स्थानों पर बंधन को प्रभावित करता है।
• दक्षता एक सटीक, तत्काल और प्रत्यक्ष प्रभाव से उत्पन्न होती है जो जैव रासायनिक चैनलों के माध्यम से प्रवाह के गतिशील प्रबंधन को सक्षम बनाती है।
• फीडबैक अवरोधन जटिल संकेत पारगमन प्रपात, अनुवाद या प्रतिलेखन से भी अप्रभावित रहता है ।

व्याख्या:

विकल्प 1:- K, F → G को अवरोधित करता है और L, F → H को अवरोधित करता है ; D → E, K और L की समान मात्रा पर अवरोधित करता है। 

• समन्वित प्रतिक्रिया अवरोध पथों में, अंतिम उत्पाद अपने संबंधित एंजाइमों को अवरुद्ध करके अपने स्वयं के संश्लेषण को बाधित करते हैं, और चयापचय पथों में प्रचलित कुछ प्रतिक्रिया प्रतिक्रियाओं के प्रतिनिधित्व के अनुसार, पहले एंजाइम को दबाने के लिए एक से अधिक अंतिम उत्पाद या सभी अंतिम उत्पादों की अधिक मात्रा में उपस्थिति होनी चाहिए।
• जैसा कि ऊपर बताया गया है, एलोस्टेरिक एंजाइम मार्ग के पहले चरण में काम करते हैं। इसलिए, प्रत्येक चरण का पहला चरण बाधित होता है जो कि k प्रतिक्रिया तंत्र द्वारा F → G को अवरोधित करेगा और इसी प्रकार L F → H को बाधित करेगा और D → E को K और L दोनों द्वारा अवरोधित किया जाता है।
• अतः यह विकल्प सही है।

विकल्प 2:- D → E, K और L की समान मात्रा पर अवरोधित होता है ; K, F → H को अवरोधित करता है और L, F → G को अवरोधित करता है

• इस विकल्प का पहला भाग सही है कि D → E, K और L की समान मात्रा पर बाधित होता है, लेकिन K के लिए, F → H द्विभाजित चयापचय पथ का एक और चरण है जो इससे संबंधित नहीं है और यही बात L के लिए भी लागू होती है।
• अतः यह विकल्प गलत है।

विकल्प 3:- D → E, G और H की समान मात्रा पर अवरोधित होता है; K, F → H को अवरोधित करता है और L, F → G को अवरोधित करता है

• जी और एच पथों के अंतिम उत्पाद नहीं हैं, बल्कि द्विभाजित पथों का पहला चरण हैं।
• इसलिए, G और H की समान मात्रा पर D → E को बाधित नहीं किया जा सकता है।
• इसलिए, यह विकल्प गलत है।

विकल्प 4:- K, F → H को अवरोधित करता है और L, F → G को अवरोधित करता है।

• K के लिए, F → H द्विभाजित चयापचय पथ का एक अन्य चरण है जो इससे संबंधित नहीं है और यही बात L के लिए भी लागू होती है।
• इसलिए, यह विकल्प गलत है।

अवधारणा :

• ग्लाइसिन को छोड़कर सभी अल्फा अमीनो अम्ल चिरल अणु हैं। एक चिरल अमीनो अम्ल दो विन्यासों में मौजूद होता है जो एक दूसरे के गैर-अध्यारोपणीय दर्पण प्रतिबिंब होते हैं। इन दोनों को एनेंटिओमर के रूप में जाना जाता है।
• एनेंटिओमर की पहचान उसके निरपेक्ष विन्यास से होती है। किरल अणु के निरपेक्ष विन्यास को निर्दिष्ट करने के लिए विभिन्न प्रणालियाँ विकसित की गई हैं।

Key Points

• DNA प्रणाली, एक एमिनो अम्ल के अल्फा-कार्बन और 3-कार्बन एल्डोज शर्करा ग्लिसराल्डिहाइड के पूर्ण विन्यास को संदर्भित करती है ।
• ग्लिसराल्डिहाइड के दो निरपेक्ष विन्यास हो सकते हैं , D या L.
• जब किरल कार्बन से जुड़ा हाइड्रॉक्सिल समूह फिशर प्रक्षेपण में बाईं ओर होता है, तो विन्यास L होता है और जब हाइड्रॉक्सिल समूह दाईं ओर होता है, तो विन्यास D होता है।
• DNA प्रणाली का तात्पर्य किरल कार्बन से बंधे चार प्रतिस्थापियों के पूर्ण विन्यास से है।
• सभी अमीनो एड्स जो राइबोसोमली प्रोटीन में शामिल होते हैं, L-कॉन्फ़िगरेशन प्रदर्शित करते हैं। इसलिए, सभी L-अल्फा अमीनो अम्ल हैं। L-अमीनो अम्ल के लिए वरीयता का आधार ज्ञात नहीं है।
• एमिनो अम्ल का D-फॉर्म राइबोसोमली संश्लेषित प्रोटीन में नहीं पाया जाता है , हालांकि वे कुछ पेप्टाइड एंटीबायोटिक्स और पेप्टिडोग्लाइकन कोशिका भित्तियों की टेट्रापेप्टाइड श्रृंखलाओं में मौजूद होते हैं। D-एमिनो अम्ल वाले पेप्टाइड आर्किया में मौजूद होते हैं जहां वे रेसमेस की उपस्थिति से बनते हैं। रेसमेस L-एमिनो अम्ल को D-एमिनो अम्ल में बदल देते हैं।

Additional Information

• एक से अधिक किरल केंद्र वाले यौगिकों के लिए, निरपेक्ष विन्यास का वर्णन करने हेतु सबसे उपयोगी प्रणाली RS प्रणाली है।
• आरएस प्रणाली का उपयोग करके, संदर्भ यौगिक की अनुपस्थिति में किरल यौगिक के विन्यास को परिभाषित किया जा सकता है।
• इस विन्यास का वर्णन एक असममित कार्बन से बंधे चार विभिन्न प्रतिस्थापियों की परमाणु संख्या के आधार पर किया गया है।

अतः सही उत्तर विकल्प 3 है।

अवधारणा:

• माइक्लिस-मेन्टन ने सब्सट्रेट सांद्रता और प्रतिक्रिया वेग के बीच संबंध का वर्णन किया है।
• निम्नलिखित प्रतिक्रियाएँ प्रतिक्रियाओं को दर्शाती हैं:

\(\rm \mathrm{E}+\mathrm{S} \underset{k_{-1}}{\stackrel{k_1}{\rightleftharpoons}} \mathrm{ES} \stackrel{k_2}{\longrightarrow} \mathrm{E}+\mathrm{P}\)

• यहाँ, \(k_1 =\) एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स के गठन के लिए दर स्थिरांक है।
• \(k_{-1} =\) विपरीत प्रतिक्रिया का दर स्थिरांक।
• \(k_2=\) ईएस कॉम्प्लेक्स के एंजाइम और उत्पाद में रूपांतरण की दर स्थिरांक।
• माइक्लिस-मेन्टन के अनुसार, एंजाइम-उत्प्रेरित प्रतिक्रिया की दर को अलग-अलग सब्सट्रेट सांद्रता पर मापा जाता है, इसलिए प्रतिक्रिया की दर सब्सट्रेट की सांद्रता पर निर्भर होती है।
• जब अभिक्रिया की शुरुआत में सब्सट्रेट की सांद्रता कम होती है तो आरंभिक वेग रैखिक रूप से बढ़ता है। जब अभिक्रिया अपने अधिकतम वेग \(V_{max}\) पर पहुँच जाती है तो अभिक्रिया की दर में आगे कोई वृद्धि नहीं देखी जाती है।
• सब्सट्रेट की वह सांद्रता जिस पर प्रतिक्रिया अपने अधिकतम वेग के आधे तक पहुँच जाती है उसे माइकेलिस स्थिरांक (Km) कहा जाता है।
• किमी को \(k_m = \frac{k_{-1} +k_2}{k_1} \) द्वारा दिया जाता है
• Km के कम मान का अर्थ है कि एंजाइमों की सब्सट्रेट के प्रति अधिक बंधुता है।
• माइक्लिस-मेन्टेन समीकरण इस प्रकार दिया गया है: \(V =\frac{V_{max}[S]}{K_m + [S]}\)

व्याख्या:

दिया गया -

k1  = 1 × 10 8 M-1 s-1

k-1 = 4 × 104 s-1

k2  = 8 × 102 s-1

• दर स्थिरांक निर्धारित करने के लिए हम निम्नलिखित सूत्र और प्रतिस्थापित मान का उपयोग करेंगे।

\(k_m = \frac{k_{-1} +k_2}{k_1} \\ k_m = \frac{4 \times 10^4 s^{-1} +8 \times 10^2 s^{-1}}{1 \times 10^8 M^{-1} s^{-1}} \\ k_m = \frac{ 40800 s^{-1}}{1 \times 10^8 M^{-1} s^{-1}}\\ k_m = 408 \times 10^{-6}M\\ k_m = 408 \mu M\)

• अब हम \(K_s\) निर्धारित करेंगे
• जब \(k_2\) का मान \(k_{-1}\) की तुलना में बहुत छोटा होता है, तो माइक्लिस स्थिरांक को निम्न प्रकार से व्यक्त किया जाता है:

\(k_m \approx \frac {k_{-1}}{k_1} = K_s\)

\(\therefore K_s = \frac {4 \times 10^4 s^{-1}}{1 \times 10^8 M^{-1} s^{-1}}\\ K_s = 4 \times 10^{-4 }M \\ K_s = 400 \mu M\)

अतः सही उत्तर विकल्प 4 है।